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<!DOCTYPE html>

<title>Chaperon (Protein)</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Chaperon (Protein)</span></h1>

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</div>

<p><b>Chaperone</b> (engl. <i>Anstandsdamen</i>) sind <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>, die neu synthetisierte Proteine bei der <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Faltung</a> unterstützen. Die Bezeichnung wurde nach der englischen Bezeichnung für <a href="Anstandsdame" title="Anstandsdame">Anstandsdame</a> gewählt, „da sie unreife Proteine vor schädlichen Kontakten bewahren“.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion">Funktion</h2></div>

<p>Neu synthetisierte Proteine müssen zunächst ihre spezifische, native, funktionelle Konformation finden. Diese ist grundsätzlich in der <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a> angelegt, und kleinere Proteine können sich auch spontan in der richtigen Weise falten. Das klassische Beispiel für spontane Faltung ist die <a href="Ribonuklease" class="mw-redirect" title="Ribonuklease">Ribonuklease</a>. Vor allem bei größeren, komplexeren Proteinen sind aber oft Hilfsmittel zur korrekten Faltung nötig, da solche Proteine zur Bildung von unerwünschten, funktionsuntüchtigen Aggregationen neigen.

</p><p><a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a> haben einen Weg gefunden, die <a href="Aggregation_(Chemie)" title="Aggregation (Chemie)">Aggregation</a> von neu synthetisierten Proteinen von Beginn an zu minimieren. Dafür bedient sich die Zelle einer komplexen, <a href="Konservierung#Evolution" title="Konservierung">hochkonservierten</a> Proteinmaschinerie, den Chaperonen. Diese Proteine interagieren spezifisch mit aggregationsanfälligen Proteinen und treten somit direkt in Konkurrenz zu Aggregationsreaktionen. Die Chaperone beschleunigen dabei die korrekte Faltung und Assoziation der Proteine, ohne selbst Teil der Struktur zu werden. Beeinflusst werden nur nichtkovalente Wechselwirkungen. Das folgende Schema beschreibt grob die Funktion der Chaperone, wobei U das neu synthetisierte, noch ungefaltete Protein darstellt, das in einer <a href="Zufallskn%C3%A4uel" class="mw-redirect" title="Zufallsknäuel">Zufallsknäuel</a>-Struktur vorliegt. Ein Weg führt nun zur Aggregation des Proteins (A), der andere Weg aber unter Vermittlung des Chaperons zum nativen Protein N:

</p>

<mover>

</mpadded>

</mover>

</mrow>

</mrow>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle \mathrm {A\leftarrow U{\xrightarrow {Chaperon}}N.} }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/4e29cad20a948183c8835fd09baf4b810b5d993b.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.053ex; margin-top: -0.345ex; margin-bottom: -0.451ex; width:17.761ex; height:4.009ex;" alt="{\displaystyle \mathrm {A\leftarrow U\xrightarrow {Chaperon} N.} }" loading="lazy"></span></dd></dl>

<p>Der mit Abstand am besten studierte Chaperon-Mechanismus, jener der Gruppe <a href="Hsp60" title="Hsp60">Hsp60</a> (GroEL in Bakterien), wird bildlich als <i>hydrophobic donut hole</i> beschrieben: Das Chaperon ähnelt einem „Fass“ oder „<a href="Donut" title="Donut">Donut</a>“ mit Deckeln an beiden Seiten. An der Innenseite des Fasses sind hydrophobe Ketten lokalisiert, die mit den hydrophoben Bereichen des darin befindlichen ungefalteten Proteins wechselwirken und es so an der unerwünschten Aggregation hindern. Sobald das Protein seine native Konformation erreicht hat, sind die hydrophoben Bereiche im Protein selbst abgesättigt. Unter <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-Verbrauch wird der „Deckel“ geöffnet und das fertige Produkt aus dem „Fass“ oder „Donut“ entlassen.

</p><p>Chaperone sind nicht nur deswegen so wichtig, weil sie neu synthetisierten Proteinen ihre funktionelle Struktur geben, sondern haben noch weitergehende Bedeutung: Da Proteine nur als lange Aminosäurekette ohne jegliche Wasserstoff- und <a href="Disulfidbr%C3%BCcke" title="Disulfidbrücke">Disulfidbrückenbindungen</a> die Tunnelproteine der Zellmembranen (z. B. in ein <a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrium</a>) passieren können, müssen sie nach dem Durchqueren der Zellmembran wieder zurückgefaltet werden, sodass sie ihre Funktion wiedererlangen. Dies ist ebenfalls Aufgabe der Chaperone.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Klassifizierung_von_Chaperonen">Klassifizierung von Chaperonen</h2></div>

<p>Chaperone werden benötigt, um neuen Aminosäureketten überhaupt zu ihrer physiologischen <a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundärstruktur</a> zu verhelfen. Das Bakterienchaperon <a href="Hsp60" title="Hsp60">GroEL</a> beispielsweise hilft schätzungsweise der Hälfte aller mittelgroßen (30–60 kDa), neu synthetisierten Bakterienproteine bei der Faltung. Der enorme Verbrauch an <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>, also an Energie, den dies mit sich führt, unterstreicht die Wichtigkeit dieses Prozesses.

</p><p>Viele Chaperone weisen bei <a href="Physiologie" title="Physiologie">unphysiologisch</a> hohen Temperaturen eine erhöhte Syntheserate auf und gehören damit zu den klassischen <a href="Hitzeschockproteine" title="Hitzeschockproteine">Hitzeschockproteinen</a>. Allerdings können auch andere Faktoren wie <a href="Oxidativer_Stress" title="Oxidativer Stress">oxidativer Stress</a> oder zellschädigende Substanzen zu einer Anhäufung von Proteinaggregaten führen und dadurch das Auftreten von Hitzeschockproteinen auslösen. Bereits 1988 konnte nachgewiesen werden, dass eine klare <a href="Korrelation" title="Korrelation">Korrelation</a> zwischen der Expression von Hitzeschockproteinen und dem Auftreten von Thermotoleranz bzw. der Fähigkeit, Stresssituationen bis zu einem gewissen Ausmaß zu tolerieren, besteht. Bei der Klassifikation der Hitzeschockproteine spielen Sequenzhomologien und ihre <a href="Molek%C3%BClmasse" title="Molekülmasse">Molekülmasse</a> eine entscheidende Rolle. Mit Hilfe dieser Kriterien konnten bisher fünf universelle Klassen von Hitzeschockproteinen unterschieden werden:

</p>

<ul><li>die Hsp100/Clp-Familie,</li>

<li>die <a href="HSP90" class="mw-redirect" title="HSP90">Hsp90</a>-Familie,</li>

<li>die <a href="Hsp70" title="Hsp70">Hsp70</a>-Familie,</li>

<li>die <a href="Hsp60" title="Hsp60">Hsp60/GroEL</a>-Familie und</li>

<li>die <a href="Kleine_Hitzeschockproteine" title="Kleine Hitzeschockproteine">kleinen Hitzeschockproteine</a> (sHsps).</li></ul>

<p>Man kann die Chaperone nicht auf ein gemeinsames Urprotein zurückführen. Sie stellen eine heterogene Klasse dar, deren Mitglieder zu verschiedenen Zeitpunkten der Evolution entstanden.

</p><p>Des Weiteren sind Lektinchaperone bekannt, zu denen <a href="Calreticulin" title="Calreticulin">Calreticulin</a> und <a href="Calnexin" title="Calnexin">Calnexin</a> gehören. Diese helfen bei der Faltung von <a href="Glykoproteine" title="Glykoproteine">Glykoproteinen</a>.

</p><p>Abzugrenzen von den Chaperonen sind Faltungshelferenzyme, wie die <a href="Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen" title="Peptidyl-Prolyl-cis-trans-Isomerasen">Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerase</a> oder die <a href="Protein-Disulfid-Isomerasen" title="Protein-Disulfid-Isomerasen">Protein-Disulfid-Isomerase</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>J. Buchner: <i>Introduction: the cellular protein folding machinery.</i> Cell Mol. Life Sci 59. 2002, 1587–1588.</li>

<li>H. Wegele; L. Muller; J. Buchner: <i>Hsp70 and Hsp90 - a relay team for protein folding.</i> Rev Physiol. Biochem. Pharmacol. 151. 2004, 1–44 (Springer Verlag).</li>

<li>Michael Groß: <cite style="font-style:italic">Faltungshelfer in Bewegung</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Chemie_in_unserer_Zeit" title="Chemie in unserer Zeit">Chemie in unserer Zeit</a></cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>46</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, 2012, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>70</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/ciuz.201290021">10.1002/ciuz.201290021</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Chaperon+%28Protein%29&rft.atitle=Faltungshelfer+in+Bewegung&rft.au=Michael+Gro%C3%9F&rft.date=2012&rft.doi=10.1002%2Fciuz.201290021&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Chemie+in+unserer+Zeit&rft.pages=70&rft.volume=46" style="display:none"> </span></li>

<li>H.Fiedler: <i>Chaperone.</i> Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik. 2019, S. 558. Springer Verlag. <a href="https://doi.org/10.1007/978-3-662-48986-4_708" class="extiw external" title="doi:10.1007/978-3-662-48986-4 708">doi:10.1007/978-3-662-48986-4_708</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Chaperone_proteins?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Chaperone proteins</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li>R. Bukau: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uni-heidelberg.de/presse/ruca/ruca05-3/buka.html"><i>Die Anstandsdamen der Proteine.</i></a> In: <i>Ruperto Carola.</i> Ausgabe 3, 2005.</li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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